Alkoholoxidase (AOX)
Kurze Beschreibung:
Über Alkoholoxidase
ES-AOXs: Diese Enzyme sind in der Lage, die Oxidation von Fettalkoholen oder Arylalkoholen zu Aldehyden zu katalysieren.Sie verwenden molekularen Sauerstoff, benötigen jedoch keinen extern zugesetzten Cofaktor und erzeugen kein Wasserstoffperoxid.
Es gibt 6 Arten von Alkoholoxidaseprodukten (Nummer als ES-AOX-101~ES-AOX-106), die von SyncoZymes entwickelt wurden.ES-AOX101 und ES-AOX102 bevorzugen aliphatische Alkoholsubstrate, ES-AOX103–ES-AOX105 bevorzugen aromatische Alkoholsubstrate und ES-AOX106 ist Cholesterinoxidase.SZ-AOX ist ein nützliches Werkzeug zur Katalyse der Oxidation von Fettalkoholen oder Arylalkoholen zur Herstellung von Aldehyden.
Art der katalytischen Reaktion:
Mobiltelefon/Wechat/WhatsApp: +86-13681683526
Email:lchen@syncozymes.com
| Enzyme | Produktcode | Spezifikation |
| Enzympulver | ES-AOX-101~ ES-AOX-105 | ein Satz von 5 Alkoholoxidasen, je 50 mg, 5 Stück * 50 mg / Stück oder eine andere Menge |
| Screening-Kit (SynKit) | ES-AOX-500 | ein Satz von 5 Alkoholoxidasen, je 50 mg, 5 Stück * 50 mg / Stück oder eine andere Menge |
★ Hohe Substratspezifität.
★ Hohe Umwandlung.
★ Weniger Nebenprodukte.
★ Milde Reaktionsbedingungen.
★ Umweltfreundlich.
➢ Normalerweise sollte das Reaktionssystem Substrat, Pufferlösung und ES-AOX enthalten und Sauerstoff sollte vorhanden sein.
➢ Alle Arten von ES-AOXs, die verschiedenen optimalen Reaktionsbedingungen entsprechen, die einzeln untersucht werden könnten.
➢ Hochkonzentriertes Substrat oder Produkt kann die Aktivität von ES-AOX hemmen.Die Hemmung kann jedoch durch chargenweise Substratzugabe aufgehoben werden.
➢ Die Akkumulation von H2O2im System führt zu einer Enzyminaktivierung, die durch die Verwendung von Katalase effektiv gelöst werden kann.
Beispiel 1 (Oxidation von Arylalkoholen)(1):
Beispiel 2 (Oxidation von Fettalkoholen)(2):
Halten Sie 2 Jahre unter -20℃.
Nie Kontakt mit extremen Bedingungen wie: hohe Temperatur, hoher/niedriger pH-Wert und hochkonzentriertes organisches Lösungsmittel.
1. Benen JAE, Sa'nchez-Torres P, Wagemaker MJM, et al.J. Biol. Chem., 1998, 273(14): 7865–7872.
2. Mauersberger S, Drechsler H, Oehme G, et al.Appl Microbiol Biot, 1992, 37: 66-73.
